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C.I. METODI DI ANALISI STRUTTURALE

Oggetto:

Methods for structural analysis of biomolecules

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Anno accademico 2013/2014

Codice dell'attività didattica
INT0718
Docenti
Prof. Silvio Aime (Titolare del corso)
Prof. Gianmario Martra (Titolare del corso)
Corso di studi
laurea i^ liv. in biotecnologie - a torino
Anno
3° anno
Periodo didattico
Primo semestre
Tipologia
A scelta dello studente
Crediti/Valenza
6
SSD dell'attività didattica
CHIM/02 - chimica fisica
CHIM/03 - chimica generale e inorganica
Modalità di erogazione
Tradizionale
Lingua di insegnamento
Italiano
Modalità di frequenza
Facoltativa
Tipologia d'esame
Scritto ed orale
Prerequisiti
Conoscenze di base Chimica Inorganica, Chimica Organica, Chimica Fisica, Biochimica
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Sommario insegnamento

Oggetto:

Obiettivi formativi

Il corso è finalizzato a fornire agli studenti le conoscenze necessarie per comprendere come viene determinata la struttura di biomolecule (principalmente proteine ed acidi nucleici) tramite metodi spettroscopici e diffrattometrici, saper individuare quale/i metodologia/e impiegare a seconda delle caratteristiche del sistema da studiare, ed interpretare in maniera critica la struttura tridimensionale.

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Risultati dell'apprendimento attesi

Modalità di esame.

L’esame consisterà in una prova scritta ed una prova orale. La prova scritta prevede la risposta a domande (sia a risposta multipla che aperte) riguardanti la spettroscopia NMR biomolecolare e raggi-X.  Il colloquio orale verterà sulla parte di spettroscopia vibrazionale IR e di spettroscopie elettroniche e sulla discussione della relazione sulle esperienze di laboratorio.

 

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Programma

Il corso e’ organizzato in due sezioni, dedicate a metodi complementari di analisi strutturale di biomolecule.

Spettroscopia NMR e cristallografia a raggi-X (3 CFU, lezioni frontali).  Questo modulo intende fornire agli studenti una panoramica sulle applicazioni delle tecniche di risonanza magnetica nucleare (NMR) allo studio di biomolecole, peptidi e proteine. In primo luogo saranno ripresi i concetti fondamentali della spettroscopia NMR multinucleare (spin nucleare, frequenza di precessione di Larmor, spostamento chimico, accoppiamento scalare, rilassamento nucleare, effetto Overhauser nucleare) e verrà descritto come utilizzare i parametri spettrali per la caratterizzazione strutturale di biomolecole. In seguito saranno introdotte le tecniche NMR multidimensionali e verrà mostrato come queste tecniche possano fornire un insieme di informazioni per risolvere la struttura 3D di peptidi e proteine. Si daranno cenni sulle metodiche computazionali (tecniche di dinamica e meccanica molecolare) utilizzate per ottenere tali strutture. Saranno trattati elementi di diffrattometria di raggi X di proteine e verranno descritti alcuni programmi di grafica molecolare e metodi per la ricerca nelle banche dati strutturali (Protein Data Bank).

Spettroscopia vibrazionale ed elettronica (3 CFU; lezioni frontali e laboratorio). In questa parte saranno trattati i principi della spettroscopia vibrazionale IR e di quella elettronica di assorbimento ed emissione (in stato stazionario e risolta nel tempo) e le applicazioni di queste metodologie allo studio di biomolecole in diverse condizioni (stato solido, soluzione). In particolare, verrà trattata la possibilità di utilizzare la spettroscopia IR per ottenere informazioni sulla struttura secondaria e terziaria delle proteine e di quella secondaria degli acidi nucleici e di monitorarne il possibile cambiamento per effetto di interazioni e/o modificazioni chimiche e fisiche dell’intorno. Quanto alla spettroscopia elettronica, verranno trattati gli aspetti di sensibilità quantitativa, le principali tipologie di segnali sensibili all’organizzazione strutturale di bio-macromolecole e di centri metallici eventualmente presenti, e la possibilità di ottenere informazioni sulla struttura e sulle sue possibili modificazioni tramite l’evoluzione delle caratteristiche di segnali di fluorescenza. Alle lezioni in aula seguirà una esercitazione in laboratorio. 

Testi consigliati e bibliografia

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Verranno fornite dispense dai docenti.

Testi di riferimento:

H. Friebolin “Basic one- and two-dimensional NMR spectroscopy”, VCH, 1993

 K. Wüthrich “NMR of proteins and nucleic acids” J. Wiley, 1986

T.D.W. Claridge “High-resolution NMR techniques in Organic Chemistry”, Pergamon 1999 (Elsevier Science)

Colthup e L.H. Daly, Introduction to infrared and Raman spectroscopy, Academic Press, 1975,New York

J.M. Chalmers e P.R. Griffits (eds), Handvbook of Vibrational Spectroscopy, Wiley,Chichester, 2002, Vol. 5.

I.D. Campbell e R. A. Dwek, Biological Spectroscopy, "Ultraviolet and Visible Absoprtion spectroscopy" (Cap. 4), e " Fluorescence" (Cap. 5), The Benjamin/Cummings Publishing Company, Menlo Park,1984.



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Note

AVVISO: Il primo modulo del corso (Spettroscopia NMR Biomolecolare, Prof. S. Aime) inizierà MERCOLEDI' 2/10/2013, e proseguirà fino alla finestra esami con l'orario:

Lunedì 14-16 Aula 4

Mercoledì 14-16 Aula 4

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Ultimo aggiornamento: 30/07/2014 15:50
Location: https://biotec.campusnet.unito.it/robots.html
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