- Oggetto:
- Oggetto:
STRUTTURISTICA CHIMICA: Metodi Fisici per il Riconoscimento e la Caratterizzazione di Biomolecole
- Oggetto:
Anno accademico 2009/2010
- Codice dell'attività didattica
- B8067
- Docenti
- Prof. Piero Ugliengo (Titolare del corso)
Prof. Gianmario Martra (Titolare del corso) - Corso di studi
- laurea i^ liv. in biotecnologie - a torino
- Anno
- 3° anno
- Periodo didattico
- Primo semestre
- Tipologia
- Indirizzo Industriale
- Crediti/Valenza
- 5
- SSD dell'attività didattica
- CHIM/02 - chimica fisica
- Oggetto:
Sommario insegnamento
- Oggetto:
Obiettivi formativi
Il corso si propone di fornire agli studenti le conoscenze chimiche e fisiche di base per poter affrontare lo studio (e/o l'analisis della letteratura scientifica del settore) della struttura di bimolecole (in particolare proteine ed acidi nucleici), sia per quanto riguarda gli aspetti conoscitivi fondanti che per alcune tra le principali metodologia sperimentali utilizzabili nel campo, anche in riferimento ad aspetti applicativi. A tal fine, il corso prevede anche lo svolgimento di esercitazioni.- Oggetto:
Risultati dell'apprendimento attesi
I risultati dell'apprendimento vengono valutati attraverso un esame orale. Al termine del corso gli studenti dovranno dimostrae di aver acquisito conoscenze e capacità di comprensione in relazione agli aspetti scientifici fondanti, e saper indicare ed illustrare metodi sperimentali adatti per lo studio della struttura di biomolecole in vari contesti- Oggetto:
Programma
Elementi di simmetria molecolare. Piani, assi e centri di inversione. Esempi tratti dal mondo molecolare. (2h)
Elementi di simmetria reticolari. Traslazioni. Assi elicogiri. Slittopiani. Reticoli di Bravais (2h)
Gruppi spaziali. Teorema sulla restrizione degli ordini assi di rotazione. Generazione raggi-X. (2h)
Tubi a raggi-x. Diffrazione. Equazioni di Laue. Legge di Bragg. Metodo delle polveri. (2h)
Contenuto della cella elementare. Sviluppo in serie di Fourier. Trasformata di Fourier della densita' elettronica. (2h)
Il problema della fase. La funzione di Patterson. I metodi diretti. (2h)
Interazioni intermolecolari. Legge di Coulomb. Interazione carica/dipolo e dipolo/dipolo. (2h)
Forze dispersive. Legame ad idrogeno. Il legame C-H...O. Interazioni di non legame in proteine. (2h)
Utilizzo programma MOLDRAW per lo studio di strutture cristalline. (4h)
Utilizzo del programma ViewLab per studiare contatti intermolecolari in proteine (4h).
Lo studio della struttura di biomolecole in soluzione e/o in combinazione con substrati solidi (devices): uso di metodi di spettroscopia ottica
Spettroscopia IR: principi findamentali; dai modi normali di vibrazione al concetto delle frequenze di gruppo; linee guida per l'interpretazione di spettri IR.
Impiego della spettroscopia IR per lo studio delle strutture proteiche e di acidi nucleici
Spettroscopia elettronica: richiami ai principi di base, sia per la spettroscopia di assorbimento che per quella di emissione.
Comportamenti ottici delle proteine informativi sulla loro stuttura.
Assorbimento: dicroismo lineare e circolare, studio di centri metallici; fenomeni di ipocromismo ed ipercromismo per lo studio della struttura degli acidi nucleici.
Emissione: interazioni con quencers etrasferimento di energia a distanza- FRET (emissione).
Testi consigliati e bibliografia
- Oggetto:
- Vengono fornite dispense dai docenti.
G. Rigault, Introduzione alla cristallografia, Levrotto & Bella, Torino, 1966.
G. Rigault e G. Graziosi, Complementi ed esercizi di cristallografia, Levrotto & Bella, Torino, 1972.
N.B. Colthup e L.H. Daly, Introduction to infrared and Raman spectroscopy, Academic Press, 1975, New York (copia di materiale selezionato fornito dal docente)
H. Fabiani e W. Mantele, Infrared Spectroscopy of Proteins, in Handook of Vibrational Spectroscopy, J.M. Chalmers e P.R. Griffits (curatori), Wiley, Chichester, 2002, Vol. 5, p. 3399 (copia di materiale selezionato fornita dal docente)
E. Taillandiere J. Liquier, Infrared Spectroscopy of Nucleic Acids, in Handook of Vibrational Spectroscopy, J.M. Chalmers e P.R. Griffits (curatori), Wiley, Chichester, 2002, Vol. 5, p. 3465 (copia di materiale selezionato fornita dal docente)
I.D. Campbell e R. A. Dwek, Biological Spectroscopy, 1984, "Ultraviolet and Visible Absoprtion spectroscopy" (Cap. 4), e " Fluorescence" (Cap. 5), The Benjamin/Cummings Publishing Company, Menlo Park,1984 - Oggetto:
Note
Lo svolgimento del corso prevede sia lezioni frontali che esercitazioni in aula informatica ed in laboratorio- Oggetto:
Altre informazioni
http://biotec.campusnet.unito.it/cgi-bin/home.pl/View?doc=orari_lezioni/I_livello/iiii_anno_i_sem_2008-2009_industriale.htm- Oggetto:
