- Oggetto:
- Oggetto:
Strutturistica Chimica e Chimica Bioinorganica
- Oggetto:
Anno accademico 2010/2011
- Codice dell'attività didattica
- B8066
- Docente
- Prof. Silvio Aime (Titolare del corso)
- Corso di studi
- laurea i^ liv. in biotecnologie - a torino
- Anno
- 3° anno
- Tipologia
- Bio-Molecolare
- Crediti/Valenza
- 7
- SSD dell'attività didattica
- CHIM/03 - chimica generale e inorganica
- Oggetto:
Sommario insegnamento
- Oggetto:
Programma
STRUTTURISTICA CHIMICA E CHIMICA BIOINORGANICA: APPLICAZIONE DELLE SPETTROSCOPIE DI RISONANZA MAGNETICA ALLA CARATTERIZZAZIONE STRUTTURALE DI BIOMOLECOLE
Insegnamento: Risonanza Magnetica di Spin Nucleare (Giuseppe Digilio - 32 h lezione frontale + 8 h esercitazioni )
Programma
1.Principi di Risonanza Magnetica Nucleare: momento angolare di spin, momento magnetico, magnetizzazione macroscopica, livelli energetici.
2.Osservazione dello spettro NMR: trasformata di Fourier; tecnica NMR ad impulsi; rappresentazione vettoriale degli esperimenti FT-NMR.
3.Parametri NMR: spostamento chimico, costanti di accoppiamento, larghezza di riga, area del segnale NMR.
4.Il rilassamento nucleare: tempi di rilassamento longitudinale (T1) e trasversale (T2), meccanismi di rilassamento.
5.L’ effetto Overhauser nucleare (nOe).
6.Spettroscopia 13C-NMR
7.Spettroscopia NMR multidimensionale: principi, interpretazione degli spettri 2D-NMR omonucleari (COSY, TOCSY, NOESY, J-resolved) ed eteronucleari (HETCOR, COLOC, HSQC, HMQC, HMBC)
8. Richiami di biochimica: la struttura delle proteine.
9.Spettroscopia NMR biomolecolare (metodi NMR per la determinazione della struttura di proteine): spettroscopia 1D e 2D di proteine e peptidi, interpretazione degli spettri NMR; l’assegnazione sequenza specifica; raccolta dei vincoli geometrici; calcolo della struttura tridimensionale.
Esercitazioni: interpretazione di spettri 1H-NMR; interpretazione di spettri 13C-NMR; interpretazione di spettri 2D-NMR omonucleari ed eteronucleari.
Insegnamento: Risonanza Magnetica di Spin Elettronico (Elena Ghibaudi - 16 h lezione frontale + 4 h esercitazioni )
Programma
1. Principi di risonanza magnetica elettronica: momento magnetico orbitale e momento magnetico di spin dell’elettrone; interazione del momento magnetico con il campo magnetico applicato; l’esperimento ESR e la legge di Boltzmann
2. Strumentazione ESR
3. L’interazione nucleare iperfine e superiperfine
4. Isotropia ed anisotropia (il fattore g)
5. Spettri ESR di radicali p e regole pratiche per la loro interpretazione
6. Sonde strutturali paramagnetiche: gli spin-label. Proprietà, reattività, applicazioni in campo biologico
7. Stabilizzazione di specie radicaliche per via chimica: gli spin-trap
8. Spettri ESR di specie metalliche paramagnetiche presenti nei sistemi biologici: l’accoppiamento spin-orbita, lo Zero Field Splitting (ZFS)
9. Descrizione di siti metallici paramagnetici in biomolecole e loro caratterizzazione mediante spettroscopia ESR (chimica bioinorganica)
Esercitazioni: utilizzo dello spettrometro ESR per la registrazione di spettri di radicali organici e loro interpretazione
Testi consigliati e bibliografia
- Oggetto:
Dispense del corso su CD-ROM fornite dai docenti - J. Weil, J. Bolton, J. Wertz “Electron Paramagnetic Resonance”, Wiley, 1994 - H. Friebolin “Basic one- and two-dimensional NMR spectroscopy”, VCH, 1993 - K. Wüthrich “NMR of proteins and nucleic acids” J. Wiley, 1986 - P.J.Hore “Nuclear Magnetic Resonance”, Oxford Chemistry Press OCP32
- Oggetto:
Note
Prerequisiti: Chimica organica; Biochimica Modalità d’esame: scritto, con domande ed esercizi sulla interpretazione di spettri NMR ed ESR
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